Zu Selank wird viel diskutiert, selten mit Kontext. Hier stehen zuerst die Grundlagen in geordneter Reihenfolge, danach die praktischen Hinweise.
Diese Seite wurde am 2025-09-18 aktualisiert und wird regelmäßig bei neuen Erkenntnissen überarbeitet.
== Rolle bei Krankheiten == LDL ist etwa durch pro-oxidative Metallkationen leicht oxidierbar und bildet dann oxidiertes LDL, wobei einerseits durch den Oxidationsvorgang fettlösliche Vitamine, insbesondere Vitamin E, verbraucht werden und anderseits einige Tryptophan-Einheiten von apoB-100 oxidiert werden. Oxidiertes LDL wird in den Arterienwänden von Makrophagen ungehemmt und konzentrationsunabhängig aufgenommen (phagozytiert) und gespeichert. Diese Fettüberladung der Makrophagen führt zur Bildung von Schaumzellen, was eine der Ursachen für die Entstehung von Arteriosklerose ist. Dabei hängt der kausale Effekt sowohl von der Höhe als auch der Akkumulation ab, der man ausgesetzt ist. Daher ist es von besonderer Bedeutung, das ganze Leben über niedrige LDL-Blutwerte zu haben. Für die medikamentöse Senkung stehen eine Reihe von Substanzen zur Verfügung, wie z. B. die Gruppe der Statine. So kann die Anzahl der Partikel minimiert werden, die sich in den Arterienwänden einlagern und somit auch der fortschreitende Aufbau von Plaques verlangsamt werden.
Quellen: de.wikipedia.org
== Abbau == Für den Abbau des LDL-Cholesterins im Blut gibt es im menschlichen Körper zwei voneinander unabhängige Wege: den LDL-Rezeptorweg und den sogenannten Scavenger-Pathway. Der größte Teil, etwa 65 % des LDL-Cholesterins im Plasma, wird über LDL-Rezeptoren verstoffwechselt, wobei ein Bereich zwischen den Aminosäure-Einheiten 3359 bis 3369 am apoB-100 als Rezeptor-Bindungsstelle identifiziert wurde und für die Bindung von LDL am Rezeptor verantwortlich ist. LDL-Rezeptoren findet man in allen Zelltypen der Arterien und in Hepatozyten (Leberzellen). Die LDL-Partikel werden von den Rezeptoren über Clathrin-Coated-Pits in die Zellen aufgenommen, dort fusionieren die endozytotischen Vesikel mit Lysosomen. Durch den dort herrschenden sauren pH löst sich das LDL vom Rezeptor, der dann zur Zellmembran zurücktransportiert wird, und wird durch lysosomale Proteasen abgebaut. Die transportierten Lipide werden ins Zytosol transportiert und als Lipidtropfen gelagert.
Quellen: de.wikipedia.org
== Labormessungen (Diagnostik) == Bei Blutuntersuchungen wird unterschieden zwischen dem Cholesterinwert (auch Gesamtcholesterin, hier wird das gesamte Cholesterin im Blut erfasst) und dem LDL-Cholesterin (hier wird nur der LDL-Anteil bestimmt). Das LDL-Cholesterin wird heute in Routinelaboratorien mit Analysatoren der klinischen Chemie direkt gemessen. (Roche, Beckmann, Siemens etc.) Eine Berechnung über die Friedewaldformel mittels der direkt gemessenen Werte Gesamtcholesterin, Triglyceride und HDL erfolgt nur noch selten. Nach Friedewald wird LDL-Cholesterin indirekt berechnet, wobei Triglyceride nur zum Fünftel angesetzt werden: LDL-Cholesterin = Gesamt-Cholesterin - HDL - Triglyceride/5. In Deutschland liegt der Referenzwertbereich für LDL-Cholesterin für Frauen und Männer zwischen 70 und 180 mg/dl. Für Forschungszwecke wird das LDL zumeist durch Ultrazentrifugation aus dem Blutplasma isoliert und ist wegen seiner gelben Farbe, die vom Carotinoid-Gehalt stammt, als Bande in der Dichtegradientenlösung gut sichtbar. Das LDL ist nach der Isolierung sehr oxidationsempfindlich und kann nur sauerstofffrei in einem geschlossenen Gefäß (durch Verdrängung von Luft mit Argon) über einige Tage bei 4 °C gelagert werden.
Quellen: de.wikipedia.org
Leiomodin-1 (LMOD 1), auch leiomodin muscle form, verfügt über eine Länge von 572 Aminosäuren und eine Masse von 64 Kilodalton. Leiomdin-1 weist eine lange, C-terminale polyproline Sequenz, wahrscheinlich eine Membran-übergreifende Region und zwei Typen von sich tandemartig wiederholenden Abschnitten auf. Es kommt in allen bisher getesteten Geweben (Schilddrüse, Augenmuskeln, Skelettmuskeln, den Eierstöcken, Kleinhirn, Nieren, Pankreas, Milz, Thymus und Retina) vor. Leiomodin-2 (LMOD 2), auch Cardiac leiomodin, ist 547 Aminosäuren lang. Auch Leiomodin-2 verfügt über eine lange, C-terminale polyproline Sequenz. Es kommt ausschließlich im fetalen und erwachsenen Herzen und in den Muskeln Erwachsener vor. Leiomodin-3 (LMOD 3), auch fetal leiomodin, kommt speziell an den Enden von Sarkomeren aller quergestreifter Muskeln vor und hat eine Masse von 80 Kilodalton. Es verfügt über eine Tropomyosin-bildende Helix nahe dem N-Terminus, gefolgt von einer Aktin bindenden Helix, einer Glutamin reichen Region, einem Leucine-rich Repeat, einer Prolin reichen Region, einer Basis-Region und einer WAS protein homology-2 (WH2) domain.
Quellen: de.wikipedia.org
== Funktion == Leimodin wirkt – vor allem in Muskelzellen – als starker Nukleationsfaktor bei der Nukleation von Aktin (in anderen Zelltypen konnten vor allem der Arp 2/3-Komplex und Formin als Nukleationsfaktoren identifiziert werden). Von den verschiedenen Abschnitten des Proteins beinhaltet der kleinste mit starker Nukleationswirkung den Leucine-rich repeat und die C-terminale Erweiterung. Der N-terminale Bereich erhöht die Nukleation auf das Dreifache und erneuert Tropomyosin, das ebenfalls schwach die Nukleation erhöht und für die Lokalisation des Leiomodin in der Mitte des Sarkomers sorgt. Insgesamt verfügt Leiomodin über drei Stellen, die Aktin binden können, was dazu führen kann, dass diese drei G-Aktin-Stücke sich zu einem Nukleationskern zusammenschließen. Weiterhin entspricht Leiomodin in seinen ersten 340 Aminosäuren zu etwa 40 % Tropomodulin, ein Protein, das das langsame (Pointed end) des Aktinfilaments abhängig von Tropomyosin bedeckt. Der N-terminale Bereich von Tropomodulin ist – bis auf drei helixartige Segmente, die der zweimal der Bindung von Tropomyosin und einmal der Bindung von Aktin dienen – unstrukturiert. Tropomodulin verfügt aber durch seine C-terminale Sequenz noch über eine weitere, Tropomyosin unabhängige Aktin-Bindungsstelle, die mit der Struktur eines Leucin-rich repeat fast exakt übereinstimmt. Genau diesen Aufbau hat Leiomodin auch, bis auf den Fakt, dass es über nur eine einzige Tropomyosin-Bindungsstelle verfügt, und dass es nach dem C-Terminus noch etwa 150 Aminosäuren länger ist.
Quellen: de.wikipedia.org
== Leiomodin-1 == Leiomodin-1 wurde erstmals entdeckt, als Wissenschaftler im Blut von Patienten, die an Hashimoto-Thyreoiditis erkrankt waren, nach einem Antigen suchten, das sowohl in der Schilddrüse als auch in den Muskeln der Augen exprimiert wird. Diese Suche fand deshalb statt, weil in einem geringen Teil der Hashimoto-Thyreoiditis-Erkrankten auch eine Autoimmunerkrankung der Augen, wie die Endokrine Orbitopathie auftritt. Tatsächlich fanden sie eine komplementäre DNS, die für LMOD 1 codiert. Weitere Blutuntersuchungen haben gezeigt, dass Leiomdin-1 in der Schilddrüse und den Augenmuskeln exprimiert wird, und dass Antigene gegen Leiomidin-1 im Blut von 8 von 34 Patienten mit autoimmunen Schilddrüsenerkrankungen vorkommen, aber in keinem Gesunden.
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== Leiomodin-2 == Leiomodin-2 wurde gefunden, als die EST-Datenbank nach Sequenzen durchsucht wurde, die der von Tropomodulin ähneln. Das Gen für Leiomodin-2 liegt auf den Chromosomenbanden 7q31–q32. Neben seiner Fähigkeit die Aktin-Polymerisation zu steigern, bindet Leiomodin-2 auch N-terminales α-Tropomyosin.
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